Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка?




Скачать 68.53 Kb.
НазваниеКаковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка?
Дата публикации28.03.2013
Размер68.53 Kb.
ТипВопрос
vbibl.ru > Химия > Вопрос
Биосинтез белков

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Ещё в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа “голова – хвост”), например:

-H2O

H2N-CH2-C=O +HNHCH2COOH--

\

OH

H2N-CH2-CO-NH-CH2-COOH

(пептидная связь)
Амидные связи этого типа называются пептидными связями,а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пептидами (или полипептидами).

Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена.

В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. . Характерную для пептидов группировку

-CO-NH- называют пептидной.

Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу:
H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH

глицилаланин(H-гли-ала-OH)

NH2-CH(CH3)-CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH

Аланилглицилглицин(H-ала-гли-гли-OH)

К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки –инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др.

Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.

Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:


-HCl

R-COCl+H2N-CH-COOH--R-CO-NH-CH-COOH

| |

CH2 CH3
Карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную:

-HOH

H2N-CH2-COOH+HOR-- H2N-CH2-COOR

Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен):

-H2O

R-CO-NH-CH-COOH+HNHCH2-COOR--

|

CH3 гидролиз

R-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOR----

|

CH3

H2N-CH-CO-NH-CH2-COOH

|

CH3

Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т. д. .

Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы –CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой “якорной” связи, которая обозначена жирной линией: (1)-NaCl

Смола-CH2Cl+NaOOC-CHR-NHCOR’Смола- -CH2O-C-CHR-NHCOR’Смола-CH2O-C-CHR-

|| ||

O O

+HOOC-CHR’’-NHOR(3)

-NH2-----------Смола-CH2O-C-CHR-

||

(4) O

-NHCO-CHR’’-NHCOR’Смола-CH2O-C-CHR--NHCO-CHR’’-NH2 и т. д. ||

O

Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2 – группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы:

HBr

Смола-CH2O-CO-CHR-NH…CO-CHR’NH2---

Смола-CH2OH+HOOCCHRNH…COCHR’NH2

Полипептид

Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. Поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин(51 аминокислота) и рибонуклеаза(124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами, метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, рибонуклеаза была синтезирована Мерифильдом в 1968 г. менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций.

Чеботарёв А. 11п1


Добавить документ в свой блог или на сайт

Похожие:

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconСкачано с сайта www my coralclub com Россия 8 985 286 36 67 Украина...
Но оказывается важно не весовое содержание белка в конкретном пищевом продукте, а качество самого белка. Эта, казалось бы, неважная...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconПлан лекции Общие закономерности биосинтеза аминокислот. Метаболические пути биосинтеза лизина
Получение аминокислот является одним из наиболее масштабных биотехнологических производств. Мировой уровень выпуска аминокислот достигает...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconПолная гамма витаминов и аминокислот имеющая ускоренное действие
Уникальное соединение витаминов, аминокислот а также травяных веществ причиняет, что хербивит действует быстрее и эффективнее, чем...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconПрограмма действий, включающая основные формы и средства деятельности
В связи с данной тенденцией появляется необходимость адаптации, т е грамотного планирования своей деятельности, в т ч с применением...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconТема Стратегический анализ внешней среды
Раскройте сущность понятий «внешняя среда», «макросреда», «микросреда». Определите, каковы основные цели анализа внешней среды. Объясните...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconПортативный анализатор общего белка в моче
Прибор предназначен для количественного определения общего белка в моче при протеноурии и микроальбуминурии. Полностью открытая система....

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconПонятие коррупции. Основные признаки коррупционных действий. Формы коррупции
Дать определение понятия коррупция, выделить основные признаки коррупционных действий и формы коррупции, формировать негативное отношение...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconГлава 3 Анализ реакции цепи на непериодическое воздействие сложной формы (спектральный метод)
Увеличивая период т последовательности прямоугольных импульсов (рис. 1), легко перейти при т   от периодического сигнала к непериодическому...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconЭффекты обратной связи в психологическом тренинге Луценко Н. А., Синельникова Т. В
В связи с этим, интерес психологов (Андреева Г. М., Гальперин П. Я., Леонтьев А. Н., Петровская Л. А., Рассел Т. и др) вызывают нетрадиционные...

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? iconИзобразительные формы на газетной полосе. Многообразие форм их использования
Для неё часто не требуется привлекать проф худ-ка. Инфографика не должна быть слишком сложной. Рисунок и карикатура – это первые...

Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2013
контакты
vbibl.ru
Главная страница